पेप्टाइड-बॉन्ड हिंदी उपयोग और उदाहरण

"" पेप्टाइड बॉन्ड, डबल बॉन्ड से इलेक्ट्रॉन के गैर-स्थानीयकरण के कारण वास्तव में प्लानर हैं।

अवशेषों की गिनती हमेशा N-टर्मिनल छोर पर शुरू होती है (NH2 समूह), वह छोर, जहां अमीनो समूह, पेप्टाइड बॉन्ड में शामिल है।

""प्राथमिक संरचना, कोवैलेन्ट या पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा बंधी रहती है, जिनका निर्माण प्रोटीन बायोसिन्थेसिस या उद्ग्रहण की प्रक्रिया के दौरान होता है।

वर्तमान दूध-परीक्षण उपकरण पेप्टाइड बॉन्ड, सच्चे प्रोटीन का एक सीधा उपाय है।

पेप्टाइड बॉन्ड (अमाइड बॉन्ड) ।

ये पेप्टाइड बॉन्ड, प्रोटीन को कठोरता प्रदान करते हैं।

इस अभिक्रिया को दोहराकर, अवशेषों की लंबी श्रृंखला (पेप्टाइड बॉन्ड में अमीनो एसिड) को उत्पन्न किया जा सकता है।

प्रोटीन पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा एक साथ जुड़े हुए अमीनो अम्ल से बने बहुलक चेन हैं ।

प्राथमिक संरचना, कोवैलेन्ट या पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा बंधी रहती है, जिनका निर्माण प्रोटीन बायोसिन्थेसिस या उद्ग्रहण की प्रक्रिया के दौरान होता है।

चतुर्धातुक संरचना, पेप्टाइड बॉन्ड की कई श्रृंखलाओं के बीच अंतर्क्रिया है।

पेप्टाइड बॉन्ड, डबल बॉन्ड से इलेक्ट्रॉन के गैर-स्थानीयकरण के कारण वास्तव में प्लानर हैं।

"" यह पॉलीपेप्टाइड बॉन्ड को घटाने और नमक सेतुओं को भंग करने की प्रक्रिया है जो द्वितीयक, तृतीयक और चतुर्थ प्रोटीन संरचना की क्षति का कारण बनती है।

पेप्टाइड-बॉन्ड इसके अंग्रेजी अर्थ का उदाहरण

Besides the poor pharmacokinetics, it is easily vulnerable to proteolytic degradation by interfering with the protein's peptide bonds.

In these serine proteases, the E* intermediate is an acyl-enzyme species formed by the attack of an active site serine residue on a peptide bond in a protein substrate.

This stability may increase translational accuracy by decreasing the rate of peptide bond formation and allowing for more time for incorrect codon-anticodon pairs to be rejected.

First, the peptide bonds in protein reduce Cu2+ ions from the copper(II) sulfate to Cu+ (a temperature dependent reaction).

At higher temperatures (37 to 60"nbsp;°C), peptide bonds assist in the formation of the reaction complex.

To produce thrombin, the prothrombinase complex cleaves two peptide bonds in prothrombin, one after Arg271 and the other after Arg320.

DUBs can reverse these effects by cleaving the peptide or isopeptide bond between ubiquitin and its substrate protein.

The end result is ubiquitin bound to lysine residues via an isopeptide bond.

Some DUBs may have the ability to cleave isopeptide bonds between these proteins and substrate proteins.

The growing polypeptide connected to the tRNA in the P site is detached from the tRNA in the P site and a peptide bond is formed between the last amino acids of the polypeptide and the amino acid still attached to the tRNA in the A site.

This process, known as peptide bond formation, is catalyzed by a ribozyme (the 23S ribosomal RNA in the 50S ribosomal subunit).

When the protein is labelled with carbon-13 and nitrogen-15 it is possible to record triple resonance experiments that transfer magnetisation over the peptide bond, and thus connect different spin systems through bonds.

Inhibition at elongation most likely occurs due to trichothecenes preventing the function peptidyl transferase, the enzyme which catalyzes the formation of new peptide bonds on the 60s ribosomal subunit.